martes, 30 de noviembre de 2010

Propiedades de los aminoácidos

Todos menos la glicina tienen 4 sustituyentes distintos en el carbono α por lo que tienen un centro quiral y pueden existir en formas estereoisómeras (imágenes especulares), tienen actividad óptica y pueden ser levorrotatorios o dextrorrotatorios. Si hay otro carbono quiral habrán más estereoisómeros. Menos treonina e isoleucina los demás tienen sólo un carbono α . Para pasar de un configuración a otra se han de romper enlaces. Para distinguir la configuración alrededor del carbono α se les llama L y D. Colocando el grupo carboxilo en el centro si NH3 se queda a la derecha es D-aminoácido. Todos los aminoácido de las proteínas son L. Todas las moléculas que tienen formas estereoisómeras en la Naturaleza se presentan sólo en una forma. Si sintetizamos una mezcla de aminoácido habrán L y D al 50%. Pero como las moléculas han de encajar para reaccionar se ha escogido sólo la forma L. Sí existen D-aminoácido pero no forman parte de las proteínas.

 Propiedades ácido base:

A pH fisiológico el grupo carboxilo está disociado y el amino tiene carga positiva. Puede actuar como ácido cediendo el grupo amino un protón y como base aceptándolo el grupo carboxilo. El estado de disociación depende del pH al que se encuentre la disolución y lo fuerte que sea el ácido,habiendo muy fuertes y muy débiles. Independientemente de la cadena lateral tienen 2 grupos disociables, el α -amino y el α -carboxilo. Para tener el aminoácido totalmente protonado el pH debe ser muy ácido. La tendencia a disociarse viene dada por el pK (pK más pequeño, ácido más fuerte). Como el carboxilo tiene pK más bajo que el amino se disocia antes. Al aumentar el pH se disocia primero α -carboxilo y luego el amino.

Curva de valoración:
Un aminoácido con dos grupos disociables presenta una curva de valoración con dos saltos. Hay una zona en la que el pH está amortiguado en torno al valor de pK, donde las concentraciones de ambas especies son comparables. Ecuación de Henderson-Hasselback:
 
 El primer punto de equivalencia es el punto isoeléctrico donde el aminoácido tiene carga eléctrica neutra, A tiene +1 y C -1. Cuando pH < pK predomina la forma no disociada.

Enlace peptídico.

Es de naturaleza covalente, por lo tanto muy estable. Se forma por condensación entre un α -COOH y el α -N+H3siguiente:
H3+N - CH - COO- + H3+N - CH - COO- ® - CO - HN - .......
Es un enlace tipo amida en el que se pierde una molécula de agua. Al unir un tercer aminoácido se une igual, por lo que todos los α -COOH y α -NH3 están implicados en el enlace y dejan de ser operativos todos menos los dos de los extremos. Al α -NH3 del final de le denomina N-terminal y al α -COOH C-terminal. Los péptidos se ordenan representando primero al aminoácido que tenga el N-terminal libre. Si hay hasta 10 aminoácido se llama oligopéptido. Los polímeros son lineales, como no tienen más grupos para formar enlaces no se ramifican. A cada aminoácido se le llama residuo.
Nomenclatura de péptidos: Todos menos el último acaban en -il y el último permanece igual.

Características del enlace peptídico:
El esqueleto covalente es siempre el mismo y sólo varían las cadenas laterales. También es importante la secuencia, el orden que llevan.
Es más corto que un enlace sencillo pero más largo que uno doble, carácter parcial de doble enlace. Se suponen dos formas resonantes de enlace simple y doble:
 
Como es doble no puede girar en torno suyo. Sólo gira el enlace simple del C α, lo que da lugar a isómeros cis - trans de los cuales la forma más estable es la trans. La forma trans tiene un impedimento estérico. En la forma trans los C α están lo más alejados posible. Como el O es más electronegativo que el N el enlace está polarizado. El grupo NH del peptídico no se disocia a ningún pH. 2 grupos pueden formar parte de un puente de hidrógeno, el carbonilo (C=O) sería aceptor y el NH dador. El C del carbonilo tiene 3 sustituyentes dirigidos hacia los vértices de un triángulo en el mismo plano. De este modo, la cadena polipeptídica está formada por una serie de planos que giran alrededor de los C α . Plano rígido:







sábado, 27 de noviembre de 2010

Aminoácidos Esenciales vs. no Esenciales

No Esenciales
Esenciales
Alanina
Arginina*
Asparragina
Histidina
Aspartato
Isoleucina
Cisteina
Leucina
Glutamato
Lisina
Glutamina
Metionina*
Glicina
Fenilalanina*
Prolina
Treonina
Serina
Triptófano
Tirosina
Valina
* Los aminoácidos arginina, metionina y fenilalanina son considerados esenciales por razones no directamente relacionadas con la carencia de la síntesis. La arginina es sintetizada por las células mamíferas pero en un rango que es insuficiente para resolver las necesidades de crecimiento del cuerpo y de la mayoría que se sintetiza es procesada para formar la urea. La metionina es requerida en grandes cantidades para producir cisterna, si el último aminoácido no es adecuadamente provisto en la dieta. Similarmente, la fenilalanina es requerida en grandes cantidades para formar tirosina, si el último aminoácido no es adecuadamente provisto en la dieta.

sábado, 13 de noviembre de 2010

Los Aminoácidos

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).



Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

Según éste se distinguen 20 tipos de aminoacidos. 

COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.


 El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

PROPIEDADES:
Isomería espacial y óptica: El átomo de C que ocupa la posición es asimétrico en todos los aminoácidos (salvo en la glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace ópticamente activos, de modo que en disolución desvían el plano en que vibra un haz de luz polarizada.
A su vez como los enlaces de los átomos de C poseen una configuración tetraédrica, serán posibles 2 configuraciones distintas para cada aminoácido, que serán imágenes especulares o estereoisómeros.
Propiedades ácido-base: en disoluciones próximas a 7, los aminoácidos están ionizados. En este caso el grupo amino capta un protón, actuando como base, y el grupo carboxilo cede un protón actuando como ácido. Los aminoácidos a Ph neutro se encuentran en estado de iones híbridos. Formando dipolos. Son por tanto anfóteros ya que pueden actuar tanto como ácido como base.
c) Solubilidad: La bipolaridad de los aminoácidos y la presencia del radical explica su solubilidad.

CLASIFICACIÓN
  • Según las características que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:
Ácidos: R aporta grupo carboxilo.

Bases: R aporta grupos Amino.

Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares.

Neutros apolares: R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van Der Waals.
En la naturaleza se conocen alrededor de 200 aminoácidos, o más, pero solo 20 forman parte de las proteínas. Estos últimos son los denominados ácidos protéicos, frente al resto que se denominan aminoácidos no protéicos. De estos 20 aminoácidos protéicos hay 9 que nuestro organismo no puede sintetizar, por eso los tenemos que ingerir en la dieta, son los denominados aminoácidos esenciales, frente a los aminoácidos no esenciales, que son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar.

Aminoácidos-Punto isoeléctrico

La presencia de grupos acido (-COOH) y básico (-NH2) otorga a los aminoácidos unas propiedades ácido base características.

En medios ácidos fuertes, tanto el grupo amino como el grupo ácido se encuentran protonados y el aminoácido tiene la siguiente forma:


 
Al subir el pH se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.


Cuando el aminoácido se encuentra en medios básicos pierde el protón del grupo amino, dando lugar a la especie desprotonada.


Se llama pH isoeléctrico o punto isoelectrico al pH en el que la concentración de Zwitterión es máxima (el aminoácido no presenta carga neta). 
Otra definición de punto isoelectrico es: pH al que la concentración de especies protonadas y desprotonadas se iguala.


El pH isoelectrico se calcula como media de pKa,1 y pKa,2, es decir, la media de los pKas de las etapas que forman y descomponen el Zwitterión.

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