sábado, 13 de noviembre de 2010

Los Aminoácidos

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).



Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

Según éste se distinguen 20 tipos de aminoacidos. 

COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.


 El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

PROPIEDADES:
Isomería espacial y óptica: El átomo de C que ocupa la posición es asimétrico en todos los aminoácidos (salvo en la glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace ópticamente activos, de modo que en disolución desvían el plano en que vibra un haz de luz polarizada.
A su vez como los enlaces de los átomos de C poseen una configuración tetraédrica, serán posibles 2 configuraciones distintas para cada aminoácido, que serán imágenes especulares o estereoisómeros.
Propiedades ácido-base: en disoluciones próximas a 7, los aminoácidos están ionizados. En este caso el grupo amino capta un protón, actuando como base, y el grupo carboxilo cede un protón actuando como ácido. Los aminoácidos a Ph neutro se encuentran en estado de iones híbridos. Formando dipolos. Son por tanto anfóteros ya que pueden actuar tanto como ácido como base.
c) Solubilidad: La bipolaridad de los aminoácidos y la presencia del radical explica su solubilidad.

CLASIFICACIÓN
  • Según las características que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:
Ácidos: R aporta grupo carboxilo.

Bases: R aporta grupos Amino.

Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares.

Neutros apolares: R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van Der Waals.
En la naturaleza se conocen alrededor de 200 aminoácidos, o más, pero solo 20 forman parte de las proteínas. Estos últimos son los denominados ácidos protéicos, frente al resto que se denominan aminoácidos no protéicos. De estos 20 aminoácidos protéicos hay 9 que nuestro organismo no puede sintetizar, por eso los tenemos que ingerir en la dieta, son los denominados aminoácidos esenciales, frente a los aminoácidos no esenciales, que son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar.

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